2017年11月26日，中国药科大学博士生导师、中国药学会理事尤启冬教授就“基于泛素E3连接酶Keap1双向调控蛋白质命运”做出学术报告。

蛋白质泛素化是重要的翻译后修饰方式，本次报告主要涉及两方面的内容，小分子抑制E3连接酶-底物相互作用抑制泛素化，正向调节蛋白质命运；PROTAC促进E3酶-底物相互作用促进底物泛素化，负向调节蛋白质命运。

    本次学术报告从蛋白质泛素化由E1-E2-E3级联酶促反应完成来展开，进而研究了靶向E3连接酶受体单元调控蛋白质泛素化。通过与底物Nrf2相互作用的研究，合理设计新型多肽类调控剂探索Keap1-Nrf2结合域关键特征，发现高活性多肽类调控剂探索Keap1底物结合模式以及其优势序列。基于结合关键特征合理设计高活性Keap1-Nrf2抑制剂，对小分子的Keap1-Nrf2抑制剂的结构进行优化，探究其生物学效应及应用。再基于Keap1识别单元为基础设计PROTAC降解tau蛋白。整场报告简洁而深刻地讲述了基于泛素E3连接酶Keap1双向调控蛋白质命运这项前沿研究。这项研究的发现历程以及其研究方法也是值得其他课题进行进行参考。

    蛋白质的研究已经成为了一个非常热门的领域，相信其在未来的科研领域仍然是处于极其重要的地位。该报告会对于蛋白质研究的内容及方法具有重要的意义。（文/17级艾炜）